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生物化学与分子生物学/蛋白质的营养价值与消化、吸收

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蛋白质消化吸收和氨基酸代谢- 蛋白质的营养价值与消化、吸收 - 氨基酸的一般代谢 - 氨的代谢 - 个别氨基酸的代谢
食物中蛋白质的营养功能:

  • 蛋白质参与体内多种重要的生理活动
  • 蛋白质也是能源物质:蛋白质在体内氧化分解可释放出17kJ/g的热量。
  • 维持细胞、组织的生长、更新、修补

体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述[编辑]

蛋白质含氮量平均在16%,所以可以通过测定食物中含氮量(摄入氮)来分析食物中蛋白质含量。
氮平衡是指摄入氮和排出氮之间的关系,它反映出体内蛋白质的代谢状态。
三种情况:

  • 氮总平衡——氮摄入量 = 氮排出量
  • 氮正平衡——氮摄入量 > 氮排出量
  • 氮负平衡——氮摄入量 < 氮排出量

根据氮平衡不仅可以分析体内蛋白质的代谢情况,还可以估算体内的蛋白质需求量。
每人每天至少需要食入一般食物蛋白质30~45g,才能维持蛋白质总氮平衡。中国营养学会推荐成人每日蛋白质的摄入量在80g左右。

营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值[编辑]

氮平衡实验证明,人体内有9种氨基酸不能合成。这些体内需要而不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸,在营养学上称为必需氨基酸(essential amino acid) , 包括亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和组氨酸。其余11种氨基酸体内可以合成,不必由食物供给,在营养学上称为非必需氨基酸(non-essential amino acid)。精氨酸虽然能够在人体内合成,但合成量不多,若长期供应不足或需要量增加也可造成负氮平衡。因此,有人将精氨酸也归为营养必需氨基酸。
蛋白质的营养价值取决于各种蛋白质所含有的氨基酸的种类和数量,种类和数量不同它们的营养价值就不同。一般来说,含有必需氨基酸种类多而数量足的蛋白质,营养价值高,反之营养价值低。由于动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近,故营养价值相对较高。多种营养价值较低的蛋白质混合食用,彼此间必需氨基酸可以得到互相补充,从而提高蛋白质的营养价值,这种作用称为食物蛋白质的互补作用。例如谷类蛋白质含赖氨酸较少含色氨酸较多,而豆类蛋白质含赖氨酸较多含色氨酸较少,将两者混合食用即可提高蛋白质的营养价值。在某些疾病情况下,为保证病人氨基酸的需要,可输入氨基酸混合液,以防止病情恶化。

外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收[编辑]

蛋白质在胃和小肠被消化成寡肽和氨基酸[编辑]

食物蛋白质的消化、吸收是体内氨基酸的主要来源。同时,消化过程还可消除食物蛋白质的抗原性,避免引起机体的过敏和毒性反应。食物蛋白质的消化由胃开始,但主要在小肠进行。

  • 蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸 食物蛋白质进入胃后经胃蛋白酶(pepsin)作用水解生成多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶原(pepsinogen)由胃黏膜主细胞分泌,经盐酸激活后转变成为有活性的胃蛋白酶。胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原转变成胃蛋白酶,称为自身催化作用(autocatalysis)。胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5。酸性的胃液可使蛋白质变性,有利于蛋白质的水解。胃蛋白酶对肽键的特异性较差,主要水解由芳香族氨基酸、甲硫氨酸和亮氨酸等氨基酸残基形成的肽键。胃蛋白酶还具有凝乳作用,可使乳汁中的酪蛋白(casein)与Ca2+形成乳凝块,使乳汁在胃中的停留时间延长,有利于乳汁中蛋白质的消化。
  • 蛋白质在小肠被水解成寡肽和氨基酸 食物在胃中的停留时间较短,因此对蛋白质的消化很不完全。蛋白质的消化主要在小肠进行。在小肠中,未经消化或消化不完全的蛋白质受胰液及肠黏膜细胞分泌的多种蛋白酶及肽酶的共同作用,进一步水解成寡肽和氨基酸。

小肠内发挥作用的蛋白酶基本上分为两大类,即内肽酶(endopeptidase)和外肽酶(exopeptidase)。内肽酶可以特异地水解蛋白质内部的一些肽键,而外肽酶则特异地水解蛋白质或多肽末端的肽键。内肽酶包括胰蛋白酶(trypsin)、胰凝乳蛋白酶(chymotrypsin)和弹性蛋白酶(elastase) , 这些酶对不同氨基酸残基组成的肽键有一定的专一性。胰蛋白酶水解由碱性氨基酸残基组成的肽键,胰凝乳蛋白酶水解由芳香族氨基酸残基组成的肽键,而弹性蛋白酶主要水解由脂肪族氨基酸残基组成的肽键。外肽酶主要包括羧肽酶和氨肽酶。胰液中的外肽酶主要是羧肽酶,又可分为羧肽酶A(carboxyl peptidase A)和羧肽酶B(carboxyl peptidase B) , 它们自肽链的羧基末端开始,每次水解脱去一个氨基酸。羧肽酶A和羧肽酶B对不同氨基酸残基组成的肽键也有一定的专一性,前者主要水解除脯氨酸、精氨酸、赖氨酸以外的多种氨基酸残基组成的末端肽键,而后者主要水解由碱性氨基酸残基组成的末端肽键。
内肽酶和羧肽酶都是以酶原的形式由胰腺细胞分泌,进入十二指肠后被激活。 胰蛋白酶原由肠激酶(enterokinase)激活。肠激酶是十二指肠黏膜细胞分泌的一种蛋白水解酶,能特异地作用于胰蛋白酶原,从其氨基末端水解掉1分子的六肽,生成有活性的胰蛋白酶。然后胰蛋白酶又将胰凝乳蛋白酶原(又称为糜蛋白酶原)、弹性蛋白酶原和羧肽酶原激活。 胰蛋白酶的自身激活作用较弱。由于胰液中各种蛋白酶均以酶原的形式存在,同时胰液中又存在胰蛋白酶抑制剂,可以保护胰腺组织免受蛋白酶的自身消化。
蛋白质经胃液和胰液中蛋白酶的消化,产物中约有1/3为氨基酸,其余2/3为寡肽。寡肽的水解主要在小肠黏膜细胞内进行。小肠黏膜细胞内存在两种寡肽酶(oligopeptidase) , 即氨肽酶(aminopeptidase)和二肽酶(dipeptidase)。氨肽酶从氨基末端逐步水解寡肽获得氨基酸,直至生成二肽,二肽再经二肽酶水解,最终生成氨基酸。

氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收[编辑]

食物蛋白质被消化成氨基酸和寡肽后,主要在小肠通过主动转运机制被吸收。小肠黏膜细胞膜上存在转运氨基酸和寡肽的载体蛋白(carrier protein) , 能与氨基酸或寡肽以及Na+形成三联体,将氨基酸或寡肽和Na+转运入细胞,之后Na+借助钠泵被排出细胞外,此过程需要消耗ATP。由于氨基酸结构的差异,转运氨基酸或寡肽的载体蛋白也不相同。 目前已知体内至少有7种载体蛋白参与氨基 酸和寡肽的吸收。这些载体蛋白又被称为转运蛋白(transporter), 包括中性氨基酸转运蛋白、酸性氨基酸转运蛋白、碱性氨基酸转运蛋白、亚氨基酸转运蛋白、β-氨基酸转运蛋白、二肽转运蛋白及三肽转运蛋白。当某些氨基酸共用同一载体时,由于在结构上有一定的相似性,这些氨基酸在吸收过程中将彼此竞争。氨基酸通过转运蛋白的吸收过程不仅存在于小肠黏膜细胞,也存在于肾小管细胞和肌细胞等细胞膜上。

未消化吸收的蛋白质在结肠下段发生腐败[编辑]

食物中的蛋白质绝大部分都被彻底消化并吸收。未被消化的蛋白质及未被吸收的消化产物在结肠下部受到肠道细菌的分解,称为蛋白质的腐败作用(putrefaction)。实际上,腐败作用是肠道细菌本身的代谢过程,以无氧分解为主。 腐败作用的某些产物对人体具有一定的营养作用,如维生素及脂肪酸等。 但大多数产物对人体是有害的,例如胺类(amine)、氨(ammonia)、酚类(phenol)、吲哚(indole)及硫化氢等。生成的腐败产物主要随粪便排出体外,也有少量经门静脉吸收进入体内,大多在肝经过生物转化作用后排出体外。

  • 肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类 未被消化的蛋白质经肠道细菌蛋白酶的作用可水解生成氨基酸,然后在细菌氨基酸脱羧酶的作用下氨基酸脱去羧基生成胺类物质。例如组氨酸、赖氨酸、色氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸通过脱羧基作用分别生成组胺、尸胺、色胺、酪胺及苯乙胺。 这些腐败产物大多具有毒性,如组胺和尸胺具有降低血压的作用,酪胺具有升高血压的作用。这些毒性物质如果经门静脉进入体内,通常经肝代谢转化为无毒形式排出体外。但在肝功能受损时,酪胺和苯乙胺不能在肝内及时转化,极易进入脑组织,经β-羟化酶作用,分别转化为β-羟酪胺和苯乙醇胺。因其结构类似于儿茶酚胺,故被称为假神经递质(false neurotransmitter)。假神经递质增多时,可竞争性地干扰儿茶酚胺的正常功能,阻碍神经冲动传递,使大脑发生异常抑制,这可能是肝性脑病发生的原因之一。
  • 肠道细菌通过脱氨基作用产生氨 未被吸收的氨基酸在肠道细菌的作用下,通过脱氨基作用可以生成氨,这是肠道氨的重要来源之一。另一来源是血液中的尿素渗入肠道,经肠菌尿素酶的水解而生成氨。这些氨均可被吸收进入血液最终在肝中合成尿素。降低肠道的pH,可减少氨的吸收。
  • 腐败作用产生其他有害物质 除了胺类和氨以外,蛋白质的腐败作用还可产生其他有害物质,例如苯酚、吲哚、甲基吲哚及硫化氢等。

正常情况下,上述有害物质大部分随粪便排出,只有小部分被吸收,并经肝的代谢转变消除毒性,故不会发生中毒现象。