酶與酶促反應- 酶的分子結構與功能 - 酶的工作原理 - 酶促反應動力學 - 酶的調節 - 酶的分類與命名 - 酶在醫學中的應用
酶的化學本質是蛋白質。由一條肽鏈構成的酶稱為單體酶(monomeric enzyme),如牛胰核糖核酸酶A、溶菌酶、羧肽酶A等。由多個相同或不同的肽鏈（即亞基）以非共價鍵連接組成的酶稱為寡聚酶(oligomeric enzyme) , 如蛋白激酶A和磷酸果糖激酶-1均含有4個亞基。此外，在某一代謝途徑中，按序催化完成一組連續反應的幾種具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成一個結構和功能上的整體，此即為多酶複合物(multienzyme complex) ，亦稱為多酶體系(multienzyme system)。還有一些酶在一條肽鏈上同時具有多種不同的催化功能，這類酶稱為多功能酶(multifunctional enzyme)或串聯酶(tandem enzyme) , 如氨基甲醯磷酸合成酶Ⅱ、天冬氨酸氨基甲醯轉移酶和二氫乳清酸酶即位於同一條肽鏈上。

酶的分子組成中常含有輔因子

酶按其分子組成可分為單純酶和綴合酶。水解後僅有胺基酸組分而無其他組分的酶稱為單純酶(simple enzyme) , 如脲酶某些蛋白酶澱粉酶、脂酶、核酸酶等；綴合酶(conjugated enzyme) (亦稱為結合酶）則是由蛋白質部分和非蛋白質部分共同組成，其中蛋白質部分稱為酶蛋白(apoenzyme), 非蛋白質部分稱為輔因子(cofactor)。酶蛋白主要決定酶促反應的特異性及其催化機制；輔因子主要決定酶促反應的類型。酶蛋白與輔因子結合在一起稱為全酶(holoenzyme) , 酶蛋白和輔因子單獨存在時均無催化活性，只有全酶才具有催化作用。
輔因子按其與酶蛋白結合的緊密程度與作用特點不同可分為輔酶(coenzyme)和輔基(prosthetic group)。輔酶多通過非共價鍵與酶蛋白相連，這種結合比較疏鬆，可以用透析或超濾的方法除去。在酶促反應中，輔酶作為底物接受質子或基團後離開酶蛋白，參加另一酶促反應並將所攜帶的質子或基團轉移出去，或者相反。輔基則與酶蛋白形成共價鍵，結合較為緊密，不易通過透析或超濾將其除去。在酶促反應中，輔基不能離開酶蛋白。
輔因子多為小分子的有機化合物或金屬離子。作為輔因子的有機化合物多為B族維生素的衍生物或卟啉化合物，它們在酶促反應中主要參與傳遞電子、質子（或基團）或起運載體作用。
金屬離子是最常見的輔因子，約2/3的酶含有金屬離子。
金屬離子作為酶的輔因子的主要作用是：

作為酶活性中心的組成部分參加催化反應，使底物與酶活性中心的必需基團形成正確的空間排列，有利於酶促反應的發生；
作為連接酶與底物的橋樑，形成三元複合物；
金屬離子還可以中和電荷，減小靜電斥力，有利於底物與酶的結合；
金屬離子與酶的結合還可以穩定酶的空間構象。

有的金屬離子與酶結合緊密，提取過程中不易丟失，這類酶稱為金屬酶(metalloenzyme) ; 有的金屬離子雖為酶的活性所必需，但與酶的結合是可逆結合，這類酶稱為金屬激活酶(metal activated enzyme)。
有些酶可以同時含有多種不同類型的輔因子，如細胞色素氧化酶既含有血紅素又含有Cu⁺/Cu²⁺，琥珀酸脫氫酶同時含有Fe²⁺和 FAD。

酶的活性中心是酶分子執行其催化功能的部位

酶分子中能與底物特異地結合併催化底物轉變為產物的具有特定三維結構的區域稱為酶的活性中心(active center of enzymes) 或酶的活性部位 (active site of enzymes)。輔酶和輔基往往是酶活性中心的組成成分。酶分子中有許多化學基團，但它們並非都與酶的活性有關，其中一些與酶的活性密切相關的基團稱為酶的必需基團(essential group)。常見的酶的必需基團有絲氨酸殘基的羥基、組氨酸殘基的咪唑基、半胱氨酸殘基的巰基，以及酸性胺基酸殘基的羧基等。有些必需基團位於酶的活性中心內，有些必需基團位於酶的活性中心外。酶活性中心內的必需基團可有結合基團 (binding group) 和催化基團(catalytic group) 之分，前者的作用是識別與結合底物和輔酶，形成酶－底物過渡態複合物，後者的作用是影響底物中的某些化學鍵的穩定性，催化底物發生化學反應，進而轉變成產物。酶活性中心外的必需基團雖然不直接參與催化作用，卻為維持酶活性中心的空間構象和（或）作為調節劑的結合部位所必需。
酶的活性中心具有三維結構，往往形成裂縫或凹陷。這些裂縫或凹陷由酶的特定空間構象所維持，深入到酶分子內部，且多由胺基酸殘基的疏水基團組成，形成疏水「口袋」。例如，溶菌酶的活性中心是一裂隙結構，可以容納6個N-乙醯氨基葡糖環(A、B、C、D、E、F)。溶菌酶的催化基團是35位Glu和52位Asp,催化D環的糖苷鍵斷裂。101位Asp和108位Trp是該酶的結合基團。

同工酶催化相同的化學反應

同工酶(isoenzyme或isozyme)是指催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。同工酶雖然在一級結構上存在差異，但其活性中心的三維結構相同或相似，故可以催化相同的化學反應。同工酶是長期進化過程中基因趨異(divergence)的產物，因此從分子遺傳學角度同工酶也可解釋為「由不同基因或復等位基因編碼，催化相同反應，但呈現不同功能的一組酶的多態型」。由同一基因轉錄的mRNA前體經過不同的剪接過程，生成的多種不同mRNA的翻譯產物（一系列酶）也屬於同工酶。
動物的乳酸脫氫酶(lactate dehydrogenase, LDH)是一種含鋅的四聚體酶。LDH由骨骼肌型(M型）和心肌型(H型）兩種類型的亞基以不同的比例組成 5 種同工酶，即LDHl(H₄）、LDH2(H₃M)、LDH3(H₂M₂）、LDH4(HM₃)、LDH5(M₄) , 它們均能催化L-乳酸與丙酮酸之間的氧化還原反應。
在LDH的活性中心附近，兩種亞基之間有極少數的胺基酸殘基不同，如 M型亞基的30位為丙氨酸殘基，H亞基則為穀氨醯胺殘基，且H亞基中的酸性胺基酸殘基較多。這些微小的差別引起LDH同工酶解離程度不同、分子表面電荷不同，在pH 8.6的緩衝液中進行電泳時的速率不同，自負極向正極泳動排列的次序為LDH5、LDH4、LDH3 、LDH2和LDHl。兩種亞基胺基酸序列和構象差異，表現出對底物的親和力不同。如LDHl對乳酸的親和力較大(K_m=4.lxl0^-3mol/L), 而LDH5對乳酸的親和力較小(K_m= 14.3xl0^-3mol/L), 這主要是由於H型亞基對乳酸的K_m小於M亞基的緣故。
同一個體不同發育階段和不同組織器官中，編碼不同亞基的基因開放程度不同，合成的亞基種類和數量也不同，這使得某種同工酶在同一個體的不同組織，以及同一細胞的不同亞細胞結構的分佈也不同，形成不同的同工酶譜。例如，大鼠出生前9天心肌LDH同工酶是M₄,出生前5天轉變為HM₃，出生前一天為H₂M₂和HM₃，出生後第12天至第21天則是H₃M和H₂M₂。成年大鼠心肌LDH同工酶主要是H₄和H₃M。
當組織細胞存在病變時，該組織細胞特異的同工酶可釋放入血。因此，臨床上檢測血清中同工酶活性、分析同工酶譜有助於疾病的診斷和預後判定。例如，肌酸激酶(creatine kinase, CK)是由 M型（肌型）和B型（腦型）亞基組成的二聚體酶。腦中含CK₁(BB型），心肌中含CK₂(MB型），骨骼肌中含CK₃(MM型）。CK₂僅見於心肌，且含量很高，約佔人體CK總量的14%～42%。正常血液中的CK主要是CK₃,幾乎不含CK₂;心肌梗死後3～6小時血中CK₂活性升高，12～24小時達峰值（升高近6倍），3～4天恢復正常。因此，CK₂常作為臨床早期診斷心肌梗死的指標之一。