酶與酶促反應- 酶的分子結構與功能 - 酶的工作原理 - 酶促反應動力學 - 酶的調節 - 酶的分類與命名 - 酶在醫學中的應用
細胞內許多酶的活性是可以受調節的。通過調節，有些酶可在有活性和無活性、或者高活性和低活性兩種狀態之間轉變。此外，某些酶在細胞內的含量也可以發生改變，從而改變酶在細胞內的總活性。細胞根據內外環境的變化而調整細胞內代謝時，主要是通過對催化限速反應的調節酶（亦稱為關鍵酶）的活性進行調節而實現的。

酶活性的調節是對酶促反應速率的快速調節

細胞對現有酶活性的調節包括酶的別構調節和酶的化學修飾調節，它們屬於對酶促反應速率的快速調節。

別構效應劑通過改變酶的構象而調節酶活性

體內一些代謝物可與某些酶的活性中心外的某個部位非共價可逆結合，引起酶的構象改變，從而改變酶的活性，酶的這種調節方式稱為酶的別構調節(allosteric regulation of enzymes), 亦曾稱為變構調節。
受別構調節的酶稱為別構酶(allosteric enzyme) , 引起別構效應的物質稱為別構效應劑(allosteric effector)。酶分子與別構效應劑結合的部位稱為別構部位(allosteric site)或調節部位(regulatory site)。有些酶的調節部位與催化部位存在於同一亞基；有的則分別存在於不同的亞基，從而有催化亞基和調節亞基之分。根據別構效應劑對別構酶的調節效果，有別構激活劑(allosteric activator)和別構抑制劑(allosteric inhibitor)之分。別構效應劑可以是代謝途徑的終產物、中間產物、酶的底物或其他物質。
別構酶分子中常含有多個（偶數）亞基，具有多亞基的別構酶也與血紅蛋白一樣，存在着協同效應，包括正協同效應和負協同效應。如果效應劑與酶的一個亞基結合，此亞基的別構效應使相鄰亞基也發生構象改變，並增加對此效應劑的親和力，這種協同效應稱為正協同效應；如果後續亞基的構象改變降低對此效應劑的親和力，則稱為負協同效應。如果效應劑是底物本身，正協同效應的反應速率－底物濃度曲線呈"S"形。

酶的化學修飾調節是通過某些化學基團與酶的共價可逆結合來實現

酶蛋白肽鏈上的一些基團可在其他酶的催化下，與某些化學基團共價結合，同時又可在另一種酶的催化下，去掉已結合的化學基團，從而影響酶的活性，酶的這種調節方式稱為酶的共價修飾 (covalent modification of enzymes)或稱酶的化學修飾(chemical modfication)。在化學修飾過程中，酶發生無活性（或低活性）與有活性（或高活性）兩種形式的互變。酶的共價修飾有多種形式，其中最常見的形式是磷酸化和去磷酸化。酶蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化下，來自ATP的 γ-磷酸基共價地結合在酶蛋白的Ser、Thr或Tyr殘基的側鏈羥基上。反之，磷酸化的酶蛋白在磷蛋白磷酸酶催化下，磷酸酯鍵被水解而脫去磷酸基。

酶原需要通過激活過程才能轉變為有活性的酶

有些酶在細胞內合成或初分泌、或在其發揮催化功能前處於無活性狀態，這種無活性的酶的前體稱作酶原(zymogen或proenzyme)。在一定條件下，酶原向有催化活性的酶的轉變過程稱為酶原的激活。酶原的激活大多是經過蛋白酶的水解作用，去除一個或幾個肽段後，導致分子構象改變，從而表現出催化活性。酶原激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。例如，胰蛋白酶原進入小腸後，在Ca²⁺存在下受腸激酶的作用，第6位賴氨酸殘基與第7位異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷裂，水解掉一個六肽，分子構象發生改變，形成酶的活性中心，從而成為有催化活性的胰蛋白酶。
此外，胃蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原、彈性蛋白酶原及羧基肽酶原等均需水解掉一個或幾個肽段後，才具有消化蛋白質的活性。
酶原的存在和酶原激活具有重要的生理意義。消化道蛋白酶以酶原形式分泌可避免胰腺的自身消化和細胞外基質蛋白遭受蛋白酶的水解破壞，同時還能保證酶在特定環境和部位發揮其催化作用。生理情況下，血管內的凝血因子以酶原形式存在，不發生血液凝固，可保證血流暢通。一旦血管破損，一系列凝血因子被激活，凝血酶原被激活生成凝血酶，後者催化纖維蛋白原轉變成纖維蛋白，產生血疑塊以阻止大量失血，對機體起保護作用。

酶含量的調節是對酶促反應速率的緩慢調節

酶是機體的組成成分，各種酶都處於不斷合成與降解的動態平衡過程中。因此，除改變酶的活性外，細胞也可通過改變酶蛋白合成與降解的速率來調節酶的含量，進而影響酶促反應速率。

酶蛋白合成可被誘導或阻遏

某些底物、產物、激素、生長因子及某些藥物等可以在轉錄水平上影響酶蛋白的生物合成。一般在轉錄水平上能促進酶合成的物質稱為誘導物(inducer),誘導物誘發酶蛋白合成的作用稱為誘導作用(induction)。反之，在轉錄水平上能減少酶蛋白合成的物質稱為輔阻遏物(co-repressor) , 輔阻遏物與無活性的阻遏蛋白結合而影響基因的轉錄，這種作用稱為阻遏作用(repression)。酶基因被誘導表達後，尚需經過轉錄水平和翻譯水平的加工修飾等過程，所以從誘導酶的合成到其發揮效應，一般需要幾小時以上方可見效。但是，一旦酶被誘導合成後，即使去除誘導因素，酶的活性仍然待續存在，直到該酶被降解或抑制。因此，與酶活性的調節相比，酶合成的誘導與阻遏是一種緩慢而長效的調節。例如，胰島素可誘導合成HMG-CoA還原酶，促進體內膽固醇合成，而膽固醇則阻遏HMG-CoA還原酶的合成；糖皮質激素可誘導磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成，促進糖異生。鎮靜催眠類藥物苯巴比妥可誘導肝微粒體單加氧酶合成。

酶的降解與一般蛋白質降解途徑相同

細胞內各種酶的半壽期相差很大。如鳥氨酸脫羧酶的半壽期很短，僅30分鐘，而乳酸脫氫酶的半壽期可長達130小時。
組織蛋白的降解途徑有：

組織蛋白降解的溶酶體途徑（非ATP依賴性蛋白質降解途徑），由溶酶體內的組織蛋白酶非選擇性催化分解一些膜結合蛋白、長半壽期蛋白和細胞外的蛋白；
組織蛋白降解的胞質途徑(ATP依賴性泛素介導的蛋白降解途徑），主要降解異常或損傷的蛋白質，以及幾乎所有短半壽期(10分鐘至2小時）的蛋白質。