聚糖的结构与功能 - 糖蛋白分子中聚糖及其合成过程 - 蛋白聚糖分子中的糖胺聚糖 - 糖脂由鞘糖脂、甘油糖脂和类固醇衍生糖脂组成 - 聚糖结构中蕴藏大量生物信息
糖蛋白(glycoprotein)是指糖类分子与蛋白质分子共价结合形成的蛋白质，其分子中的含糖量因蛋白质不同而异，有的可达20%,有的仅为5%以下。此外，糖蛋白分子中的单糖种类、组成比和聚糖的结构也存在显著差异。组成糖蛋白分子中聚糖的单糖有7种：葡萄糖(glucose, Glc)、半乳糖（galactose, Gal）、甘露糖（mannose, Man）、N-乙酰半乳糖（N-acetylgalactosamine, GalNAc）、N-乙酰葡糖胺（N-acetylglucosamine, GlcNAc）、岩藻糖（fucose, Fuc）和N-乙酰神经氨酸（N-acetylneuraminic acid, NeuAc）。
由上述单糖构成结构各异的聚糖可经两种方式与糖蛋白的蛋白质部分连接，因此，根据连接方式不同可将糖蛋白聚糖分为N连接型聚糖(N-linked glycan)和O-连接型聚糖(0-linked glycan)。N-连接型聚糖是指与蛋白质分子中天冬酰胺残基的酰胺氮相连的聚糖；O-连接型聚糖是指与蛋白质分子中丝氨酸或苏氨酸羟基相连的聚糖。所以，糖蛋白也相应分成N-连接糖蛋白和0-连接糖蛋白。
不同种属、组织的同一种糖蛋白的N-连接型聚糖的结合位置、糖基数目、糖基序列不同，可以产生不同的糖蛋白分子形式。即使是同一组织中的某种糖蛋白，不同分子的同一糖基化位点的N-连接型聚糖结构也可以不同，这种糖蛋白聚糖结构的不均一性称为糖形(glycoform)。

N-连接型糖蛋白的糖基化位点为Asn-X-Ser/Thr

聚糖中的N-乙酰葡糖胺与蛋白质中天冬酰胺残基的酰胺氮以共价键连接，形成N-连接型糖蛋白，这种蛋白质等非糖生物分子与糖形成共价结合的反应过程称为糖基化。但是并非糖蛋白分子中所有天冬酰胺残基都可连接聚糖，只有糖蛋白分子中与糖形成共价结合的特定氨基酸序列，即Asn-X-Ser/Thr(其中X为脯氨酸以外的任何氨基酸）3个氨基酸残基组成的序列子(sequon) 才有可能，这一序列子被称为糖基化位点。一个糖蛋白分子可存在若干个Asn-X-Ser/Thr 序列子，这些序列子只能视为潜在糖基化位点，能否连接上聚糖还取决于周围的立体结构等。

N-连接型聚糖结构有高甘露糖型、复杂型和杂合型之分

根据结构可将N-连接型聚糖分为3型：高甘露糖型、复杂型和杂合型。这3型N-连接型聚糖都有一个由2个N-GlcNAc和3个Man形成的五糖核心。高甘露糖型在核心五糖上连接了2～9个甘露糖，复杂型在核心五糖上可连接2、3、4或5个分支聚糖，宛如天线状，天线末端常连有N-乙酰神经氨酸。杂合型则兼有两者的结构。

N-连接型聚糖合成是以长萜醇作为聚糖载体

N-连接型聚糖的合成场所是粗面内质网和高尔基体，可与蛋白质肤链的合成同时进行。在内质网内以长贴醇(dolichol, dol)作为聚糖载体，在糖基转移酶（一种催化糖基从糖基供体转移到受体化合物的酶）的作用下先将UDP-GlcNAc分子中的GlcNAc转移至长萜醇，然后再逐个加上糖基，糖基必须活化成UDP或GDP的衍生物，才能作为糖基供体底物参与反应，直至形成含有14个糖基的长萜醇焦磷酸聚糖结构，后者作为一个整体被转移至肽链的糖基化位点中的天冬酰胺的酰胺氮上。然后聚糖链依次在内质网和高尔基体进行加工，先由糖苷水解酶除去葡萄糖和部分甘露糖，然后再加上不同的单糖，成熟为各型N-连接型聚糖。
在生物体内，有些糖蛋白的加工简单，仅形成较为单一的高甘露糖型聚糖，有些形成杂合型，而有些糖蛋白则通过多种加工形成复杂型的聚糖。不同组织的同一种糖蛋白分子中的聚糖结构可以不同，说明N-连接型聚糖存在极大的多样性。即使同一种糖蛋白，其相同糖基化位点的聚糖结构也可不同，显示出相当大的微观不均一性，这可能与不完全糖基化以及糖苷酶和糖基转移酶缺乏绝对专一性有关。

O-连接型聚糖合成不需要聚糖载体

聚糖中的N-乙酰半乳糖胺与多肽链的丝氨酸或苏氨酸残基的羟基以共价键相连而形成0-连接糖蛋白。其糖基化位点的确切序列子还不清楚，但通常存在于糖蛋白分子表面丝氨酸和苏氨酸比较集中且周围常有脯氨酸的序列中，提示0-连接糖蛋白的糖基化位点由多肽链的二级结构、三级结构决定。
0-连接型聚糖常由N-乙酰半乳糖胺与半乳糖构成核心二糖，核心二糖可重复延长及分支，再连接上岩藻糖、N-乙酰葡糖胺等单糖。与N-连接型聚糖合成不同，0-连接型聚糖合成是在多肽链合成后进行的，而且不需聚糖载体。在GalNAc 转移酶作用下，将UDP-GalNAc中的GalNAc基转移至多肽链的丝／苏氨酸的羟基上，形成0-连接，然后逐个加上糖基，每一种糖基都有其相应的专一性糖基转移酶。整个过程在内质网开始，到高尔基体内完成。

蛋白质β-N-乙酰葡糖胺的糖基化是可逆的单糖基修饰

蛋白质糖基化修饰除N-连接型聚糖修饰和0-连接型聚糖修饰外，还有β-N-乙酰葡糖胺的单糖基修饰(0-GlcNAc), 主要发生于膜蛋白和分泌蛋白。蛋白质的0-GlcNAc糖基化修饰是在0-GlcNAc糖基转移酶(0-GlcNAc transferase, OGT) 作用下，将β-N-乙酰葡糖胺以共价键方式结合于蛋白质的丝／苏氨酸残基上。这种糖基化修饰与N-或0-连接型聚糖修饰不同，不在内膜（如内质网、高尔基体）系统中进行，主要存在于细胞质或胞核中。
蛋白质在0-GlcNAc糖基化后，其解离需要特异性的β-N-乙酰葡糖胺酶(0-GlcNAcase)作用，0-GlcNAc糖基化与去糖基化是个动态平衡的过程。糖基化后，蛋白质肤链的构象将发生改变，从而影响蛋白质功能。可见，蛋白质在OGT与0-GlcNAcase作用下的这种糖基化过程与蛋白质磷酸化调节具有相似特性。此外，0-GlcNAc糖基化位点也经常位于蛋白质丝／苏氨酸磷酸化位点处或其邻近部位，糖基化后即会影响磷酸化的进行，反之亦然。因此，0-GlcNAc糖基化与蛋白质磷酸化可能是一种相互拮抗的修饰行为，共同参与信号通路调节过程。

糖蛋白分子中聚糖影响蛋白质的半寿期、结构与功能

入体细胞内蛋白质约三分之一为糖蛋白，执行不同的功能。糖蛋白分子中聚糖不但能影响蛋白部分的构象、聚合、溶解及降解，还参与糖蛋白相互识别、结合等功能。

聚糖可稳固多肽链的结构及延长半寿期

糖蛋白的聚糖通常存在于蛋白质表面环或转角的序列处，并突出于蛋白质的表面。有些聚糖可能通过限制与它们连接的多肽链的构象自由度而起结构性作用。0-连接型聚糖常成簇地分布在蛋白质高度糖基化的区段上，有助于稳固多肽链的结构。一般来说，去除聚糖的糖蛋白，容易受蛋白酶水解，说明聚糖可保护肽链，延长半寿期。有些酶的活性依赖其聚糖，如羟甲基戊二酸单酰辅酶A (HMG-CoA)还原酶去聚糖后其活性降低90%以上；脂蛋白脂肪酶N-连接型聚糖的核心五糖为酶活性所必需。当然，蛋白质的聚糖也可起屏障作用，抑制糖蛋白的作用。

聚糖参与糖蛋白新生肽链的折叠或聚合

不少糖蛋白的N-连接型聚糖参与新生肽链的折叠，维持蛋白质正确的空间构象。如用DNA定点突变方法去除某一病毒G蛋白的两个糖基化位点，此G蛋白就不能形成正确的链内二硫键而错配成链间二硫键，空间构象也发生改变。运铁蛋白受体有 3个N-连接型聚糖，分别位于Asn251、Asn317和 Asn727。已发现Asn727与肽链的折叠和运输密切相关；Asn251连接有三天线复杂型聚糖，此聚糖对于形成正常二聚体起重要作用，可见聚糖能影响亚基聚合。在哺乳类动物新生蛋白质折叠过程中，具有凝集素活性的分子伴侣——钙连蛋白(calnexin)和（或）钙网蛋白(calreticulin)等，通过识别并结合折叠中的蛋白质（聚糖）部分，帮助蛋白质进行准确折叠，同样也能使错误折叠的蛋白质进入降解系统。

聚糖可影响糖蛋白在细胞内的靶向运输

糖蛋白的聚糖可影响糖蛋白在细胞内靶向运输的典型例子是溶酶体酶合成后向溶酶体的靶向运输。溶酶体酶在内质网合成后，其聚糖末端的甘露糖在高尔基体被磷酸化成6-磷酸甘露糖，然后与溶酶体膜上的6-磷酸甘露糖受体识别、结合，定向转送至溶酶体内。若聚糖末端甘露糖不被磷酸化，那么溶酶体酶只能被分泌至血浆，而溶酶体内几乎没有酶，可导致疾病产生。

聚糖参与分子间的相互识别

聚糖中单糖间的连接方式有1,2连接、1,3连接、1,4连接和1,6连接；这些连接又有α和β之分。这种结构的多样性是聚糖分子识别作用的基础。
猪卵细胞透明带中分子质量为5.5万的ZP-3蛋白，含有0-连接型聚糖，能识别精子并与之结合。受体与配体识别、结合也需聚糖的参与。如整合素(integrin)与其配体纤连蛋白结合，依赖完整的整合素N-连接型聚糖的结合；若用聚糖加工酶抑制剂处理白血病K562细胞，使整合素聚糖改变成高甘露糖型或杂合型，均可降低与纤连蛋白识别和结合的能力。
红细胞的血型物质含糖达80%～90%。ABO血型物质是存在于细胞表面糖脂中的聚糖组分。ABO系统中血型物质A和B均是在血型物质0的聚糖非还原端各加上GalNAc或Gal,仅一个糖基之差，使红细胞能分别识别不同的抗体，产生不同的血型。细菌表面存在各种凝集素样蛋白，可识别人体细胞表面的聚糖结构，进而侵袭细胞。
细胞表面复合糖类的聚糖还能介导细胞－细胞的结合。血液循环中的白细胞需通过沿血管壁排列的内皮细胞，才能出血管至炎症组织。白细胞表面存在一类黏附分子称选凝素(selectin), 能识别并结合内皮细胞表面糖蛋白分子中的特异聚糖结构，白细胞以此与内皮细胞黏附，进而通过其他黏附分子的作用，使白细胞移动并完成出血管的过程。
免疫球蛋白G(IgG)属于N-连接糖蛋白，其聚糖主要存在于Fc段。IgG的聚糖可结合单核细胞或巨噬细胞上的Fc受体，并与补体Clq的结合和激活以及诱导细胞毒等过程有关。若IgG去除聚糖，其铰链区的空间构象遭到破坏，上述与Fc受体和补体的结合功能就会丢失。