聚糖的結構與功能 - 糖蛋白分子中聚糖及其合成過程 - 蛋白聚糖分子中的糖胺聚糖 - 糖脂由鞘糖脂、甘油糖脂和類固醇衍生糖脂組成 - 聚糖結構中蘊藏大量生物信息
糖蛋白(glycoprotein)是指糖類分子與蛋白質分子共價結合形成的蛋白質，其分子中的含糖量因蛋白質不同而異，有的可達20%,有的僅為5%以下。此外，糖蛋白分子中的單糖種類、組成比和聚糖的結構也存在顯著差異。組成糖蛋白分子中聚糖的單糖有7種：葡萄糖(glucose, Glc)、半乳糖（galactose, Gal）、甘露糖（mannose, Man）、N-乙醯半乳糖（N-acetylgalactosamine, GalNAc）、N-乙醯葡糖胺（N-acetylglucosamine, GlcNAc）、岩藻糖（fucose, Fuc）和N-乙醯神經氨酸（N-acetylneuraminic acid, NeuAc）。
由上述單糖構成結構各異的聚糖可經兩種方式與糖蛋白的蛋白質部分連接，因此，根據連接方式不同可將糖蛋白聚糖分為N連接型聚糖(N-linked glycan)和O-連接型聚糖(0-linked glycan)。N-連接型聚糖是指與蛋白質分子中天冬醯胺殘基的醯胺氮相連的聚糖；O-連接型聚糖是指與蛋白質分子中絲氨酸或蘇氨酸羥基相連的聚糖。所以，糖蛋白也相應分成N-連接糖蛋白和0-連接糖蛋白。
不同種屬、組織的同一種糖蛋白的N-連接型聚糖的結合位置、糖基數目、糖基序列不同，可以產生不同的糖蛋白分子形式。即使是同一組織中的某種糖蛋白，不同分子的同一糖基化位點的N-連接型聚糖結構也可以不同，這種糖蛋白聚糖結構的不均一性稱為糖形(glycoform)。

N-連接型糖蛋白的糖基化位點為Asn-X-Ser/Thr

聚糖中的N-乙醯葡糖胺與蛋白質中天冬醯胺殘基的醯胺氮以共價鍵連接，形成N-連接型糖蛋白，這種蛋白質等非糖生物分子與糖形成共價結合的反應過程稱為糖基化。但是並非糖蛋白分子中所有天冬醯胺殘基都可連接聚糖，只有糖蛋白分子中與糖形成共價結合的特定胺基酸序列，即Asn-X-Ser/Thr(其中X為脯氨酸以外的任何胺基酸）3個胺基酸殘基組成的序列子(sequon) 才有可能，這一序列子被稱為糖基化位點。一個糖蛋白分子可存在若干個Asn-X-Ser/Thr 序列子，這些序列子只能視為潛在糖基化位點，能否連接上聚糖還取決於周圍的立體結構等。

N-連接型聚糖結構有高甘露糖型、複雜型和雜合型之分

根據結構可將N-連接型聚糖分為3型：高甘露糖型、複雜型和雜合型。這3型N-連接型聚糖都有一個由2個N-GlcNAc和3個Man形成的五糖核心。高甘露糖型在核心五糖上連接了2～9個甘露糖，複雜型在核心五糖上可連接2、3、4或5個分支聚糖，宛如天線狀，天線末端常連有N-乙醯神經氨酸。雜合型則兼有兩者的結構。

N-連接型聚糖合成是以長萜醇作為聚糖載體

N-連接型聚糖的合成場所是粗面內質網和高爾基體，可與蛋白質膚鏈的合成同時進行。在內質網內以長貼醇(dolichol, dol)作為聚糖載體，在糖基轉移酶（一種催化糖基從糖基供體轉移到受體化合物的酶）的作用下先將UDP-GlcNAc分子中的GlcNAc轉移至長萜醇，然後再逐個加上糖基，糖基必須活化成UDP或GDP的衍生物，才能作為糖基供體底物參與反應，直至形成含有14個糖基的長萜醇焦磷酸聚糖結構，後者作為一個整體被轉移至肽鏈的糖基化位點中的天冬醯胺的醯胺氮上。然後聚糖鏈依次在內質網和高爾基體進行加工，先由糖苷水解酶除去葡萄糖和部分甘露糖，然後再加上不同的單糖，成熟為各型N-連接型聚糖。
在生物體內，有些糖蛋白的加工簡單，僅形成較為單一的高甘露糖型聚糖，有些形成雜合型，而有些糖蛋白則通過多種加工形成複雜型的聚糖。不同組織的同一種糖蛋白分子中的聚糖結構可以不同，說明N-連接型聚糖存在極大的多樣性。即使同一種糖蛋白，其相同糖基化位點的聚糖結構也可不同，顯示出相當大的微觀不均一性，這可能與不完全糖基化以及糖苷酶和糖基轉移酶缺乏絕對專一性有關。

O-連接型聚糖合成不需要聚糖載體

聚糖中的N-乙醯半乳糖胺與多肽鏈的絲氨酸或蘇氨酸殘基的羥基以共價鍵相連而形成0-連接糖蛋白。其糖基化位點的確切序列子還不清楚，但通常存在於糖蛋白分子表面絲氨酸和蘇氨酸比較集中且周圍常有脯氨酸的序列中，提示0-連接糖蛋白的糖基化位點由多肽鏈的二級結構、三級結構決定。
0-連接型聚糖常由N-乙醯半乳糖胺與半乳糖構成核心二糖，核心二糖可重複延長及分支，再連接上岩藻糖、N-乙醯葡糖胺等單糖。與N-連接型聚糖合成不同，0-連接型聚糖合成是在多肽鏈合成後進行的，而且不需聚糖載體。在GalNAc 轉移酶作用下，將UDP-GalNAc中的GalNAc基轉移至多肽鏈的絲／蘇氨酸的羥基上，形成0-連接，然後逐個加上糖基，每一種糖基都有其相應的專一性糖基轉移酶。整個過程在內質網開始，到高爾基體內完成。

蛋白質β-N-乙醯葡糖胺的糖基化是可逆的單糖基修飾

蛋白質糖基化修飾除N-連接型聚糖修飾和0-連接型聚糖修飾外，還有β-N-乙醯葡糖胺的單糖基修飾(0-GlcNAc), 主要發生於膜蛋白和分泌蛋白。蛋白質的0-GlcNAc糖基化修飾是在0-GlcNAc糖基轉移酶(0-GlcNAc transferase, OGT) 作用下，將β-N-乙醯葡糖胺以共價鍵方式結合於蛋白質的絲／蘇氨酸殘基上。這種糖基化修飾與N-或0-連接型聚糖修飾不同，不在內膜（如內質網、高爾基體）系統中進行，主要存在於細胞質或胞核中。
蛋白質在0-GlcNAc糖基化後，其解離需要特異性的β-N-乙醯葡糖胺酶(0-GlcNAcase)作用，0-GlcNAc糖基化與去糖基化是個動態平衡的過程。糖基化後，蛋白質膚鏈的構象將發生改變，從而影響蛋白質功能。可見，蛋白質在OGT與0-GlcNAcase作用下的這種糖基化過程與蛋白質磷酸化調節具有相似特性。此外，0-GlcNAc糖基化位點也經常位於蛋白質絲／蘇氨酸磷酸化位點處或其鄰近部位，糖基化後即會影響磷酸化的進行，反之亦然。因此，0-GlcNAc糖基化與蛋白質磷酸化可能是一種相互拮抗的修飾行為，共同參與信號通路調節過程。

糖蛋白分子中聚糖影響蛋白質的半壽期、結構與功能

入體細胞內蛋白質約三分之一為糖蛋白，執行不同的功能。糖蛋白分子中聚糖不但能影響蛋白部分的構象、聚合、溶解及降解，還參與糖蛋白相互識別、結合等功能。

聚糖可穩固多肽鏈的結構及延長半壽期

糖蛋白的聚糖通常存在於蛋白質表面環或轉角的序列處，並突出於蛋白質的表面。有些聚糖可能通過限制與它們連接的多肽鏈的構象自由度而起結構性作用。0-連接型聚糖常成簇地分佈在蛋白質高度糖基化的區段上，有助於穩固多肽鏈的結構。一般來說，去除聚糖的糖蛋白，容易受蛋白酶水解，說明聚糖可保護肽鏈，延長半壽期。有些酶的活性依賴其聚糖，如羥甲基戊二酸單醯輔酶A (HMG-CoA)還原酶去聚糖後其活性降低90%以上；脂蛋白脂肪酶N-連接型聚糖的核心五糖為酶活性所必需。當然，蛋白質的聚糖也可起屏障作用，抑制糖蛋白的作用。

聚糖參與糖蛋白新生肽鏈的摺疊或聚合

不少糖蛋白的N-連接型聚糖參與新生肽鏈的摺疊，維持蛋白質正確的空間構象。如用DNA定點突變方法去除某一病毒G蛋白的兩個糖基化位點，此G蛋白就不能形成正確的鏈內二硫鍵而錯配成鏈間二硫鍵，空間構象也發生改變。運鐵蛋白受體有 3個N-連接型聚糖，分別位於Asn251、Asn317和 Asn727。已發現Asn727與肽鏈的摺疊和運輸密切相關；Asn251連接有三天線複雜型聚糖，此聚糖對於形成正常二聚體起重要作用，可見聚糖能影響亞基聚合。在哺乳類動物新生蛋白質摺疊過程中，具有凝集素活性的分子伴侶——鈣連蛋白(calnexin)和（或）鈣網蛋白(calreticulin)等，通過識別並結合摺疊中的蛋白質（聚糖）部分，幫助蛋白質進行準確摺疊，同樣也能使錯誤摺疊的蛋白質進入降解系統。

聚糖可影響糖蛋白在細胞內的靶向運輸

糖蛋白的聚糖可影響糖蛋白在細胞內靶向運輸的典型例子是溶酶體酶合成後向溶酶體的靶向運輸。溶酶體酶在內質網合成後，其聚糖末端的甘露糖在高爾基體被磷酸化成6-磷酸甘露糖，然後與溶酶體膜上的6-磷酸甘露糖受體識別、結合，定向轉送至溶酶體內。若聚糖末端甘露糖不被磷酸化，那麼溶酶體酶只能被分泌至血漿，而溶酶體內幾乎沒有酶，可導致疾病產生。

聚糖參與分子間的相互識別

聚糖中單糖間的連接方式有1,2連接、1,3連接、1,4連接和1,6連接；這些連接又有α和β之分。這種結構的多樣性是聚糖分子識別作用的基礎。
豬卵細胞透明帶中分子質量為5.5萬的ZP-3蛋白，含有0-連接型聚糖，能識別精子並與之結合。受體與配體識別、結合也需聚糖的參與。如整合素(integrin)與其配體纖連蛋白結合，依賴完整的整合素N-連接型聚糖的結合；若用聚糖加工酶抑制劑處理白血病K562細胞，使整合素聚糖改變成高甘露糖型或雜合型，均可降低與纖連蛋白識別和結合的能力。
紅細胞的血型物質含糖達80%～90%。ABO血型物質是存在於細胞表面糖脂中的聚糖組分。ABO系統中血型物質A和B均是在血型物質0的聚糖非還原端各加上GalNAc或Gal,僅一個糖基之差，使紅細胞能分別識別不同的抗體，產生不同的血型。細菌表面存在各種凝集素樣蛋白，可識別人體細胞表面的聚糖結構，進而侵襲細胞。
細胞表面複合糖類的聚糖還能介導細胞－細胞的結合。血液循環中的白細胞需通過沿血管壁排列的內皮細胞，才能出血管至炎症組織。白細胞表面存在一類黏附分子稱選凝素(selectin), 能識別並結合內皮細胞表面糖蛋白分子中的特異聚糖結構，白細胞以此與內皮細胞黏附，進而通過其他黏附分子的作用，使白細胞移動並完成出血管的過程。
免疫球蛋白G(IgG)屬於N-連接糖蛋白，其聚糖主要存在於Fc段。IgG的聚糖可結合單核細胞或巨噬細胞上的Fc受體，並與補體Clq的結合和激活以及誘導細胞毒等過程有關。若IgG去除聚糖，其鉸鏈區的空間構象遭到破壞，上述與Fc受體和補體的結合功能就會丟失。