蛋白質的結構與功能- 蛋白質的分子組成 - 蛋白質的分子結構 - 蛋白質結構與功能的關係 - 蛋白質的理化性質
蛋白質是由胺基酸組成的，故其理化性質必然與胺基酸相同或相似。例如，兩性電離及等電點、紫外吸收性質、呈色反應等；但蛋白質又是生物大分子，具有胺基酸沒有的理化性質。

蛋白質具有兩性電離性質

蛋白質分子除兩端的氨基和羧基可解離外，胺基酸殘基側鏈中某些基團，如穀氨酸、天冬氨酸殘基中的γ和β-羧基，賴氨酸殘基中的ε-氨基、精氨酸殘基的胍基和組氨酸殘基的咪唑基，在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。當蛋白質溶液處於某一pH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，淨電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點(protein isoelectric point, pI)。溶液的pH大於某一蛋白質的等電點時，該蛋白質顆粒帶負電荷，反之則帶正電荷。
體內各種蛋白質的等電點不同，但大多數接近於pH5.0。所以在人體體液pH7.4的環境下，大多數蛋白質解離成陰離子。少數蛋白質含鹼性胺基酸較多，其等電點偏於鹼性，被稱為鹼性蛋白質，如魚精蛋白、組蛋白等。也有少量蛋白質含酸性胺基酸較多，其等電點偏於酸性，被稱為酸性蛋白質，如胃蛋白酶和絲蛋白等。

蛋白質具有膠體性質

蛋白質屬於生物大分子，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子的直徑可達1～l00nm, 為膠粒範圍之內。蛋白質顆粒表面大多為親水基團，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層水化膜，從而阻斷蛋白質顆粒的相互聚集，防止溶液中蛋白質沉澱析出。除水化膜是維持蛋白質膠體穩定的重要因素外，蛋白質膠粒表面可帶有電荷，也可起膠粒穩定的作用。若去除蛋白質膠體顆粒表面電荷和水化膜兩個穩定因素，蛋白質極易從溶液中析出。

蛋白質的變性與復性

蛋白質的變性指在某些理化因素作用下，天然蛋白質分子的空間結構遭到破壞，因而其理化性質發生改變而導致生物活性喪失的現象。一般認為蛋白質的變性主要發生二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構中胺基酸序列的改變。蛋白質變性後，其理化性質及生物學性質發生改變，如溶解度降低、黏度增加、結晶能力消失、生物學活性喪失、易被蛋白酶水解等。造成蛋白質變性的因素有多種，常見的有加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強鹼、重金屬離子及生物鹼試劑等。在臨床醫學領域，變性因素常被應用來消毒及滅菌。此外，為保存蛋白質製劑（如疫苗、抗體等）的有效，也必須考慮防止蛋白質變性，如採用低溫貯存等。
蛋白質變性後，疏水側鏈暴露在外，肽鏈融匯相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出，這一現象被稱為蛋白質沉澱。變性的蛋白質易於沉澱，有時蛋白質發生沉澱，但並不變性。
若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素後，有些蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性(renaturation)。但許多蛋白質變性後，空間構象被嚴重破壞，不能復原，稱為不可逆性變性。
蛋白質經強酸、強鹼作用發生變性後，仍能溶解於強酸或強鹼溶液中，若將pH調至等電點，則變性蛋白質立即結成絮狀的不溶解物，此絮狀物仍可溶解於強酸和強鹼中。如再加熱則絮狀物可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易再溶於強酸和強鹼中，這種現象稱為蛋白質的凝固作用(protein coagulation)。實際上凝固是蛋白質變性後進一步發展的不可逆的結果。

蛋白質在紫外光譜區有特徵性光吸收

由於蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長處有特徵性吸收峰。在此波長範圍內，蛋白質的A₂₈₀與其濃度成正比關係，因此可進行蛋白質定量測定。

應用蛋白質呈色反應可測定溶液中蛋白質含量

茚三酮反應 胺基酸與茚三酮供熱，發生紫色反應（脯氨酸與茚三酮反應生成黃色）；
雙縮脲反應 含有多個肽鍵的蛋白質和肽在鹼性溶液中加熱可與銅離子作用生成紫紅色的絡合物。胺基酸不出現此反應。當蛋白質溶液中蛋白質的水解不斷增多時，胺基酸濃度上升，其雙縮脲呈色的深度就逐漸下降，因此雙縮脲反應可檢測蛋白質的水解程度；
蛋白質分子中酪氨酸殘基在鹼性條件下能與酚試劑（磷鎢酸和磷鉬酸）反應生成藍色化合物；
坂口反應——精氨酸，呈紅色；
黃色反應——芳香族胺基酸（其中以酪氨酸最容易進行）。