蛋白质消化吸收和氨基酸代谢- 蛋白质的营养价值与消化、吸收 - 氨基酸的一般代谢 - 氨的代谢 - 个别氨基酸的代谢
氨基酸的分解代谢除共有代谢途径外，因其侧链不同，有些氨基酸还存在特殊的代谢途径，并具有重要的生理意义。本节仅对几种重要的氨基酸代谢途径进行描述。

氨基酸脱羧基作用需要脱羧酶催化

有些氨基酸可通过脱羧基作用(decarboxylation)生成相应的胺类。催化脱羧基反应的酶称为脱羧酶(decarboxylase), 氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。体内胺类含量虽然不高，但具有重要的生理功能。细胞内广泛存在的胺氧化酶(amine oxidase)能将胺氧化成相应的酸、NH₃和H₂O₂。醛类可继续氧化成羧酸，羧酸再氧化成CO₂和H₂0或随尿排出，从而避免胺类的蓄积。胺氧化酶属于黄素蛋白，在肝中活性最高。

谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸

谷氨酸由L-谷氨酸脱羧酶催化脱去羧基生成γ-氨基丁酸(γ-aminobutyric acid, GABA)。L-谷氨酸脱羧酶在脑及肾组织中活性很高，因而γ-氨基丁酸在脑组织中的浓度较高。GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。

组氨酸脱羧生成组胺

组氨酸由组氨酸脱羧酶催化脱去羧基生成组胺(histamine)。组胺在体内分布广泛，乳腺、肺、肝、肌及胃黏膜中含量较高，主要存在于肥大细胞中。
组胺是一种强烈的血管扩张剂，并能增加毛细血管的通透性。组胺可使平滑肌收缩，引起支气管痉挛导致哮喘。组胺还能促进胃黏膜细胞分泌胃蛋白酶原及胃酸。

色氨酸经过羟化后脱羧生成5-羟色胺

色氨酸首先经色氨酸羟化酶催化生成5-羟色氨酸(5-hydroxytryptophan), 然后由5-羟色氨酸脱羧酶催化生成5-羟色胺。
5-羟色胺广泛分布于体内各组织，除神经组织外，还存在于胃、肠、血小板及乳腺细胞中。脑组织中的5-羟色胺是一种神经递质，具有抑制作用，直接影响神经传导。在外周组织，5-羟色胺具有强烈的血管收缩作用。5-羟色胺经单胺氧化酶催化生成5-羟色醛，进一步氧化生成5-羟吲哚乙酸随尿排出。

某些氨基酸脱羧基可产生多胺类物质

多胺是指含有多个氨基的化合物。在体内，某些氨基酸经脱狻基作用可以产生多胺类物质。例如鸟氨酸经脱狻基作用生成腐胺(putrescine), 然后腐胺又可转变成亚精胺(spermidine)及精胺(spermine)。
鸟氨酸脱羧酶(ornithine decarboxylase)是多胺(polyamine)合成的关键酶。精胺与亚精胺是调节细胞生长的重要物质。凡生长旺盛的组织，如胚胎、再生肝、肿瘤组织等，鸟氨酸脱羧酶的活性和多胺的含量都有所增加。多胺促进细胞增殖的机制可能与其稳定细胞结构、与核酸分子结合及促进核酸和蛋白质的生物合成有关。在体内多胺大部分与乙酰基结合随尿排出，小部分氧化成CO₂和NH₃。目前临床上常测定病人血或尿中多胺的水平作为肿瘤辅助诊断及病情变化的生化指标之一。

某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位

四氢叶酸作为一碳单位的载体参与一碳单位代谢

一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团，包括甲基(—CH3)、亚甲基(也称甲叉基，—CH2—）、次甲基(也称甲川基，—CH=）、甲酰基(—CHO)、亚胺甲基(—CH=NH）及羟甲基(—CH2OH）等。一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸(tetrahydrofolic acid, FH₄)结合被转运并参与代谢，四氢叶酸是一碳单位的运载体。在体内，四氢叶酸是由叶酸经过二氢叶酸还原酶(dihydrofolate reductase)催化，分两步还原反应生成的。

由氨基酸产生的—碳单位可相互转变

一碳单位主要来自丝氨酸（Ser）、甘氨酸(Gly)、组氨酸(His)及色氨酸(Trp)的分解代谢，苏氨酸（Thr）通过间接转变成为甘氨酸也可以产生一碳单位。一碳单位由氨基酸生成的同时即结合在四氢叶酸的N⁵、N¹⁰位上。四氢叶酸的N⁵结合甲基或亚氨甲基，N⁵和N^1O结合亚甲基或次甲基，N⁵或N^lO结合甲酰基。
各种不同形式的一碳单位中，碳原子的氧化状态不同。在适当条件下，它们可以通过氧化还原反应而彼此转变。但是在这些反应中，N⁵-甲基四氢叶酸的生成是不可逆的。

一碳单位的主要功能是参与嘌呤和嘧啶的合成

氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤和嘧啶的合成原料。故一碳单位在核酸的生物合成中具有重要作用，一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸代谢密切联系起来。一碳单位代谢障碍或 FH₄ 不足时，可引起巨幼细胞贫血等疾病。应用磺胺类药物可抑制某些细菌合成二氢叶酸，进而抑制细菌繁殖，但对人体影响不大。应用叶酸类似物如甲氨蝶呤等可抑制FH₄的生成，从而抑制核酸的合成，起到抗肿瘤作用。

含硫氨基酸代谢可产生多种生物活性物质

含硫氨基酸包括甲硫氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。甲硫氨酸可以转变为半胱氨酸和胱氨酸，半胱氨酸和胱氨酸又可以互相转变，但后两种都不能转变为甲硫氨酸，所以甲硫氨酸是营养必需氨基酸。

甲硫氨酸参与甲基转移反应

甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环有关

甲硫氨酸分子中含有S-甲基，通过各种转甲基作用可生成多种含甲基的生理活性物质，如肾上腺素、肉碱、胆碱及肌酸等。但在转甲基反应前，甲硫氨酸必须经腺苷转移酶 (adenosyl transferase) 的催化与 ATP 反应，生成 S-腺苷甲硫氨酸 (S-adenosyl methionine, SAM)。SAM中的甲基称为活性甲基，故SAM 称为活性甲硫氨酸。SAM是体内最重要的甲基直接供体。据统计，体内约有50余种物质需要 SAM 提供甲基，生成相应的甲基化合物。
S-腺苷甲硫氨酸经甲基转移酶(methyltransferase) 催化，将甲基转移至另一种物质，使其发生甲基化 (methylation)反应，而S-腺苷甲硫氨酸失去甲基后生成 S-腺苷同型半胱氨酸，后者脱去腺苷生成同型半胱氨酸(homocysteine)。同型半胱氨酸若再接受 N⁵-CH₃-FH₄提供的甲基，则可重新生成甲硫氨酸。由此形成一个循环过程，称为甲硫氨酸循环 (methionine cycle)。此循环的生理意义是由 N⁵-CH₃-FH₄提供甲基生成甲硫氨酸，再通过SAM提供甲基，以进行体内广泛存在的甲基化反应，由此，N⁵-CH₃-FH₄可看成是体内甲基的间接供体。
在甲硫氨酸循环反应中，虽然同型半胱氨酸接受甲基后可以生成甲硫氨酸，但体内不能合成同型半胱氨酸，它只能由甲硫氨酸转变而来，故甲硫氨酸必须由食物提供，不能在体内合成。
N⁵-CH₃-FH₄提供甲基使同型半胱氨酸转变成甲硫氨酸的反应由N⁵-甲基四氢叶酸转甲基酶催化，此酶又称甲硫氨酸合成酶，其辅酶是维生素B₁₂,参与甲基的转移。当维生素B₁₂缺乏时，N⁵-CH₃-FH₄上的甲基不能转移给同型半胱氨酸。这不仅影响甲硫氨酸的合成，同时也影响四氢叶酸的再生，使组织中游离的四氢叶酸含量减少，一碳单位参与碱基合成受到影响，可导致核酸合成障碍，影响细胞分裂。因此，维生素B₁₂不足时可引起巨幼细胞贫血。另外，同型半胱氨酸在血中浓度升高，可能是动脉粥样硬化和冠心病发生的独立危险因素。

甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基

肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatine phosphate)是能量储存与利用的重要化合物。肌酸是以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脉基，S-腺苷甲硫氨酸提供甲基合成的，肝是合成肌酸的主要器官。在肌酸激酶(creatine kinase, CK)催化下，肌酸接受ATP的高能磷酸基形成磷酸肌酸。磷酸肌酸作为能量的储存形式，在心肌、骨骼肌及脑组织中含量丰富。
肌酸激酶由两种亚基组成，即M亚基（肌型）与 B亚基（脑型），构成3种同工酶： MM、MB 和 BB。它们在体内各组织中的分布不同，MM主要在骨骼肌，MB主要在心肌，而BB主要在脑。当心肌梗死时，血中 MB 型肌酸激酶的活性增高，因此可作为心肌梗死的辅助诊断指标之一。
肌酸和磷酸肌酸的终末代谢产物是肌酐(creatinine)。肌酐主要在骨骼肌中通过磷酸肌酸的非酶促反应生成。肌酐随尿排出，正常入每日尿中肌酐的排出量恒定。当肾功能障碍时，肌酐排出受阻，血中浓度升高。因此，血中肌酐的测定有助于肾功能不全的诊断。

半胱氨酸与多种生理活性物质的生成有关

半胱氨酸与胱氨酸可以互变 半胱氨酸含有巯基(—SH），胱氨酸含有二硫键(—S—S—），两者可以相互转变。

在许多蛋白质分子中，两个半胱氨酸残基间形成的二硫键对于维待蛋白质空间构象的稳定及其功能具有重要作用。如胰岛素的A、B链就是以二硫键连接的，若二硫键断裂，胰岛素即失去其生物活性。体内有许多重要的酶，如琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶等，其活性与半胱氨酸的琉基直接有关，故有巯基酶之称。某些毒物，如芥子气、重金属盐等，能与酶分子中的琉基结合而抑制该酶的活性。体内存在的还原型谷胱甘肽能保护酶分子上的琉基，因而有重要的生理功能。

半胱氨酸可转变成牛磺酸 半胱氨酸首先氧化成磺基丙氨酸，再经磺基丙氨酸脱羧酶催化，脱去羧基生成牛磺酸。牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一。
半胱氨酸可生成活性硫酸根 含硫氨基酸氧化分解均可产生硫酸根，但半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。半胱氨酸可以直接脱去巯基和氨基，生成丙酮酸、氨和 H₂S。H₂S 经氧化生成 H₂S0₄。体内的硫酸根，一部分以无机盐的形式随尿排出，另一部分由 ATP 活化生成活性硫酸根，即 3'-磷酸腺苷-5'-磷酸硫酸 (3'-phospho-adenosine-5'-phospho-sulfate, PAPS)。

PAPS化学性质活泼，在肝生物转化中可提供硫酸根使某些物质生成硫酸酯。例如，类固醇激素可形成硫酸酯而被灭活，一些外源性酚类化合物也可以形成硫酸酯而排出体外。此外，PAPS还可参与硫酸角质素及硫酸软骨素等分子中硫酸化氨基糖的合成。

芳香族氨基酸代谢需要加氧酶催化

芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成。苯丙氨酸与色氨酸为营养必需氨基酸。

苯丙氨酸和酪氨酸代谢既有联系又有区别

苯丙氨酸羟化生成酪氨酸

正常情况下，苯丙氨酸的主要代谢途径是经羟化作用生成酪氨酸，反应由苯丙氨酸羟化酶(phenylalanine hydroxylase)催化。苯丙氨酸羟化酶主要存在于肝等组织，属一种单加氧酶，辅酶是四氢生物蝶呤，催化的反应不可逆，故酪氨酸不能转变为苯丙氨酸。
苯丙氨酸除转变为酪氨酸外，少量可经转氨基作用生成苯丙酮酸。先天性苯丙氨酸羟化酶缺陷病人，不能将苯丙氨酸羟化为酪氨酸。因此，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸。大量的苯丙酮酸及其部分代谢产物（苯乳酸及苯乙酸等）由尿排出，称为苯丙酮尿症 (phenylketonuria, PKU)。苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，导致脑发育障碍，患儿智力低下。治疗原则是早期发现，并适当控制膳食中苯丙氨酸的含量。

酪氨酸转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解

酪氨酸的进一步代谢与合成某些神经递质、激素及黑色素有关。酪氨酸在肾上腺髓质和神经组织经酪氨酸羟化酶 (tyrosine hydroxylase)催化生成 3,4-二羟苯丙氨酸 (3,4-dihydroxyphenylalanine, DOPA) , 又称多巴。与苯丙氨酸羟化酶相似，酪氨酸羟化酶也是以四氢生物蝶呤为辅酶的单加氧酶。多巴在多巴脱羧酶的作用下，脱去羧基生成多巴胺(dopamine)。多巴胺是一种神经递质。帕金森病 (Parkinson disease) 病人脑内多巴胺生成减少。在肾上腺髓质，多巴胺侧链的β-碳原子再被羟化，生成去甲肾上腺素 (norepinephrine) , 后者甲基化生成肾上腺素 (epinephrine) 。多巴胺、去甲肾上腺素及肾上腺素统称为儿茶酚胺 (catecholamine) 。酪氨酸羟化酶是合成儿茶酚胺的关键酶，受终产物的反馈调节。
酪氨酸代谢的另一条途径是合成黑色素(melanin)。在黑色素细胞中，酪氨酸经酪氨酸酶(tyrosinase)作用羟化生成多巴，后者经氧化、脱羧等反应转变成吲哚醌，最后吲哚醌聚合为黑色素。先天性酪氨酸酶缺乏的病人，因不能合成黑色素，皮肤毛发等发白，称为白化病(albinism)。病人对阳光敏感易患皮肤癌。
除上述代谢途径外，酪氨酸还可在转氨酶的催化下，生成对羟苯丙酮酸，后者经尿黑酸等中间产物进一步转变成延胡索酸和乙酰乙酸，然后两者分别沿糖和脂质代谢途径进行代谢。因此，苯丙氨酸和酪氨酸是生糖兼生酮氨基酸。当体内尿黑酸分解代谢的酶先天性缺陷时，尿黑酸的分解受阻，可出现尿黑酸尿症(alkaptonuria) 。

色氨酸分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA

色氨酸除生成5-羟色胺外，还可在肝经色氨酸加氧酶(tryptophan oxygenase)催化，生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物。色氨酸经分解可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA,故色氨酸为生糖兼生酮氨基酸。少部分色氨酸还可转变成烟酸，但合成量很少，不能满足机体的需要。

支链氨基酸的分解有相似的代谢过程

支链氨基酸包括缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸，它们都是营养必需氨基酸，在体内的分解有相似的代谢过程，大致分为三个阶段：

通过转氨基作用生成相应的α-酮酸；
通过氧化脱羧生成相应的脂酰CoA;
通过β-氧化过程生成不同的中间产物参与三羧酸循环，其中缬氨酸分解产生琥珀酰CoA,亮氨酸产生乙酰CoA和乙酰乙酰CoA,异亮氨酸产生琥珀酰CoA和乙酰CoA。所以，这三种氨基酸分别是生糖氨基酸、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸。

支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行。
综上所述，氨基酸除了作为合成蛋白质的原料外，还可以转变为神经递质、激素及其他重要的含氮生理活性物质。值得指出的是，其中一氧化氮(NO)的细胞信号转导功能研究近年来受到高度关注，而体内NO正是由精氨酸在一氧化氮合酶(nitricoxide synthase, NOS)催化下生成的。