生物化学

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生物化学涉及生物体内所有的化学反应,以及对生物大分子如糖,核酸,脂类的研究,由于这类研究不能简单的用传统的化学或物理方法处理,所以,生物化学这门学科应运而生,这门以实验为基础的科学日益成为生命科学的基础学科,并且日益受到人们的重视。 概括来讲,它分为结构研究和代谢研究两大部分。近年来,由于对核酸的重视,人们将其独立划分出来,所以也可以说是分为三大块。 第一大块:糖,脂,蛋白质,核酸,维生素等生命元素 第二大块:上面物质的代谢 第三大块:基因的结构及作用

目录

蛋白质的结构与功能[编辑]

蛋白質的分子组成[编辑]

主要有碳、氢、氧、氮和硫。有些蛋白質還含有少量磷或金屬元素鐵、铜、锌、锰、钴、鉬等,个别還含有碘。

各種蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此可大致推算出:每克樣品含氮克数*6.25*100=100克样品中蛋白质含量(克%)。

  • 组成蛋白質的基本單元為氨基酸

存在於自然界中的氨基酸有300餘種,但组成人體蛋白質的氨基酸只有18種,且均屬於L-α-氨基酸(甘氨酸除外,無D,L之分)。

  • 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类
    • 非极性脂肪族氨基酸
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甘氨酸 Glycine Gly G
丙氨酸 Alanine Ala A
缬氨酸 Valine Val V
亮氨酸 Leucine Leu L
异亮氨酸 Isoleucine Ilu I
脯氨酸 Proline Pro P
    • 极性中性氨基酸

丝氨酸 serine Ser S

半胱氨酸 cysteine Cys C

甲硫氨酸 methionine Met M

天冬酰胺酸 asparagine Asn N

麩醯酰胺 glutamine Gln Q

苏氨酸 threonine Thr T

    • 芳香族氨基酸

苯丙氨酸 phenylalanine Phe F

色氨酸 tryptophan Trp W

酪氨酸 tyrosine Try Y

    • 酸性氨基酸

天冬氨酸 aspartic acid Asp D

麩胺酸 glutamic acid Glu E

    • 碱性氨基酸

離氨酸 lysine Lys K

精氨酸 arginine Arg R

组氨酸 histidine His H

  • 20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
    • 氨基酸具有两性解离的性质

通常氨基酸的等电点(pI)是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的:

pI=1/2(pK1+pK2)

    • 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质

含共轭双键的Trp和Tyr的最大吸收峰在280nm波长附近。由于大多数蛋白质含有Trp和Tyr残基,因此测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法。

    • 氨基酸与茚三桐反应生成蓝紫色化合物

此化合物最大吸收峰在570nm波长处。

  • 蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链
    • 氨基酸通过肽链连接而形成肽

α-羧基和α-氨基脱水形成酰胺键,称为肽键。

10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。

50个以下为多肽。

    • 体内存在多种重要的生物活性肽
      • 谷胱甘肽(GSH)

GSH的巯基具有还原性,能保护蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化。GSH的巯基还有嗜核特性,能与外源的嗜电子毒物结合。

      • 多肽类激素及神经肽

蛋白质的分子结构[编辑]

  • 一级结构

在蛋白质分子中,从N-端到C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。化学键包括肽键和二硫键。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,但并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。

  • 二级结构

是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。

    • 参与肽键形成的6个原子在同一平面上,构成了肽单元
    • α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构

右手螺旋,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm。肽链中的全部肽键都可形成氢键,方向与螺旋长轴基本平衡。

    • β-折叠使多肽链形成片层结构

锯齿状结构

    • β-转角和无规则卷曲在蛋白质分子中普遍存在

β-转角常发生于肽链进行180°回折时的转角上,呈U形倒转。

    • 模体是具有特殊功能的超二级结构

两个或两个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合,称为超二级结构。常有以下几种形式:α-螺旋-β-转角-α-螺旋模体;链-β-转角-链模体;链-β-转角-α-螺旋-β-转角-链模体;锌指结构。

    • 氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
  • 三级结构
    • 三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置

也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。一级结构上相邻的二级结构常在三级结构中彼此靠近并形成超二级结构。

蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,如疏水键、盐键、氢键和范德华力等。

    • 结构域是三级结构层次上的局部折叠区

分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称为结构域。

    • 分子伴侣参与蛋白质折叠
  • 四级结构

每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为亚基。各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。

  • 蛋白质的分类
    • 单纯蛋白质

只含氨基酸

    • 结合蛋白质

还含有非蛋白质部分,称为辅基,大部分通过共价键与蛋白质部分相连,为蛋白质的生物活性或代谢所依赖。

蛋白质结构与功能的关系[编辑]

蛋白质的理化性质[编辑]

蛋白质的分离、纯化与结构分析[编辑]

核酸的结构与功能[编辑]

核酸的化学组成及一级结构[编辑]

DNA的空间结构与功能[编辑]

RNA的结构与功能[编辑]

核酸的理化性质[编辑]

核酸酶[编辑]

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酶的分子结构与功能[编辑]

酶的工作原理[编辑]

酶促反应动力学[编辑]

酶的调节[编辑]

酶的分类与命名[编辑]

酶与医学的关系[编辑]

糖代谢[编辑]

概述[编辑]

糖的无氧氧化[编辑]

糖的有氧氧化[编辑]

葡萄糖的其他代谢途径[编辑]

糖原的合成与分解[编辑]

糖异生[编辑]

糖异生途径概览

其他单糖的代谢[编辑]

血糖及其调节[编辑]

脂类代谢[编辑]

不饱和脂酸的命名及分类[编辑]

脂类的消化与吸收[编辑]

甘油三酯代谢[编辑]

磷脂代谢[编辑]

胆固醇代谢[编辑]

血浆脂蛋白代谢[编辑]

生物氧化[编辑]

生成ATP的氧化磷酸化体系[编辑]

其他不生成ATP的氧化体系[编辑]

氨基酸代谢[编辑]

蛋白质的营养作用[编辑]

蛋白质的消化、吸收与腐败[编辑]

氨基酸的一般代谢[编辑]

氨的代谢[编辑]

个别氨基酸的代谢[编辑]

核苷酸代谢[编辑]

嘌呤核苷酸的合成与分解代谢[编辑]

嘧啶核苷酸的合成与分解代谢[编辑]

物质代谢的联系与调节[编辑]

物质代谢的特点[编辑]

物质代谢的相互联系[编辑]

体内重要组织、器官的代谢特点及联系[编辑]

代谢调节方式[编辑]

DNA的生物合成[编辑]

复制的基本规律[编辑]

DNA复制的酶学与拓扑学变化[编辑]

DNA生物合成过程[编辑]

逆转录和其他复制方式[编辑]

DNA损伤(突变)与修复[编辑]

RNA的生物合成[编辑]

原核生物转录的模板和酶[编辑]

原核生物的转录过程[编辑]

真核生物RNA的生物合成[编辑]

真核生物RNA的加工[编辑]

蛋白质的生物合成[编辑]

蛋白质生物合成体系[编辑]

氨基酸的活化[编辑]

肽链的生物合成过程[编辑]

蛋白质翻译后修饰和靶向输送[编辑]

蛋白质生物合成的干扰与抑制[编辑]